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Aprenda acerca de los 4 tipos de estructura de proteínas

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Las proteínas son polímeros biológicos compuestos de aminoácidos. Los aminoácidos, unidos entre sí por enlaces peptídicos, forman una cadena polipeptídica. Una o más cadenas de polipéptidos retorcidas en forma tridimensional forman una proteína. Las proteínas tienen formas complejas que incluyen varios pliegues, bucles y curvas. El plegamiento en proteínas ocurre espontáneamente. La unión química entre porciones de la cadena del polipéptido ayuda a mantener la proteína unida y darle su forma. Hay dos clases generales de moléculas de proteínas: proteínas globulares y proteínas fibrosas. Las proteínas globulares son generalmente compactas, solubles y de forma esférica. Las proteínas fibrosas son típicamente alargadas e insolubles. Las proteínas globulares y fibrosas pueden exhibir uno o más de los cuatro tipos de estructura proteica.

Cuatro tipos de estructura proteica

Los cuatro niveles de estructura proteica se distinguen entre sí por el grado de complejidad en la cadena de polipéptidos. Una sola molécula de proteína puede contener uno o más de los tipos de estructura de proteína: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

1. Estructura primaria

Estructura primaria describe el orden único en el que los aminoácidos se unen para formar una proteína. Las proteínas se construyen a partir de un conjunto de 20 aminoácidos. En general, los aminoácidos tienen las siguientes propiedades estructurales:

  • Un carbono (el carbono alfa) unido a los cuatro grupos a continuación:
  • Un átomo de hidrógeno (H)
  • Un grupo carboxilo (-COOH)
  • Un grupo amino (-NH2)
  • Un grupo "variable" o grupo "R"

Todos los aminoácidos tienen el carbono alfa unido a un átomo de hidrógeno, un grupo carboxilo y un grupo amino. losGrupo "R" varía entre los aminoácidos y determina las diferencias entre estos monómeros de proteínas. La secuencia de aminoácidos de una proteína está determinada por la información que se encuentra en el código genético celular. El orden de los aminoácidos en una cadena de polipéptidos es único y específico para una proteína particular. La alteración de un solo aminoácido provoca una mutación genética, que a menudo resulta en una proteína que no funciona.

2. Estructura secundaria

Estructura secundaria se refiere al enrollamiento o plegado de una cadena de polipéptidos que le da a la proteína su forma tridimensional. Hay dos tipos de estructuras secundarias observadas en proteínas. Un tipo es elhélice alfa (α) estructura. Esta estructura se asemeja a un resorte en espiral y está asegurada por enlaces de hidrógeno en la cadena de polipéptidos. El segundo tipo de estructura secundaria en proteínas es ellámina plisada beta (β). Esta estructura parece estar plegada o plegada y se mantiene unida mediante enlaces de hidrógeno entre las unidades de polipéptidos de la cadena plegada que se encuentran adyacentes entre sí.

3. Estructura terciaria

Estructura terciaria se refiere a la estructura tridimensional integral de la cadena polipeptídica de una proteína. Existen varios tipos de enlaces y fuerzas que mantienen una proteína en su estructura terciaria.

  • Interacciones hidrofóbicas Contribuyen en gran medida al plegamiento y la conformación de una proteína. El grupo "R" del aminoácido es hidrofóbico o hidrofílico. Los aminoácidos con grupos "R" hidrófilos buscarán contacto con su entorno acuoso, mientras que los aminoácidos con grupos "R" hidrófobos buscarán evitar el agua y posicionarse hacia el centro de la proteína.
  • Enlaces de hidrógeno en la cadena polipeptídica y entre los grupos de aminoácidos "R" ayuda a estabilizar la estructura de la proteína al mantener la proteína en la forma establecida por las interacciones hidrofóbicas.
  • Debido al plegamiento de proteínas,enlace iónico puede ocurrir entre los grupos "R" con carga positiva y negativa que entran en contacto cercano entre sí.
  • El plegamiento también puede dar como resultado un enlace covalente entre los grupos "R" de aminoácidos de cisteína. Este tipo de unión forma lo que se llama unpuente disulfuro. Las interacciones llamadas fuerzas de van der Waals también ayudan en la estabilización de la estructura de la proteína. Estas interacciones pertenecen a las fuerzas atractivas y repulsivas que ocurren entre las moléculas que se polarizan. Estas fuerzas contribuyen a la unión que ocurre entre las moléculas.

4. Estructura cuaternaria

Estructura cuaternaria se refiere a la estructura de una proteína macromolécula formada por interacciones entre múltiples cadenas de polipéptidos. Cada cadena de polipéptidos se denomina subunidad. Las proteínas con estructura cuaternaria pueden consistir en más de uno del mismo tipo de subunidad proteica. También pueden estar compuestos de diferentes subunidades. La hemoglobina es un ejemplo de una proteína con estructura cuaternaria. La hemoglobina, que se encuentra en la sangre, es una proteína que contiene hierro que se une a las moléculas de oxígeno. Contiene cuatro subunidades: dos subunidades alfa y dos subunidades beta.

Cómo determinar el tipo de estructura de proteína

La forma tridimensional de una proteína está determinada por su estructura primaria. El orden de los aminoácidos establece la estructura y la función específica de una proteína. Las distintas instrucciones para el orden de los aminoácidos están designadas por los genes en una célula. Cuando una célula percibe la necesidad de síntesis de proteínas, el ADN se desenreda y se transcribe en una copia de ARN del código genético. Este proceso se llama transcripción de ADN. La copia de ARN luego se traduce para producir una proteína. La información genética en el ADN determina la secuencia específica de aminoácidos y la proteína específica que se produce. Las proteínas son ejemplos de un tipo de polímero biológico. Junto con las proteínas, los carbohidratos, los lípidos y los ácidos nucleicos constituyen las cuatro clases principales de compuestos orgánicos en las células vivas.